국가연구개발성과
논문 (학술지)
The Specific Combination of Conserved Residues on RIN4 Is Required for Interaction with RPM1
| 등록번호 | - | SCI 구분
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※구분 : SCI(SCIE포함), 비SCI |
비SCI |
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| 저자명 (주·공동저자) | 손기훈 ; ※ 과제 참여정보와 일치하는 연구자 상세정보로 정확하지 않을 수 있습니다. 동일저자 논문보기 |
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| 논문구분 | 국내기타논문집 | 학술지명 | - |
| ISSN | 0000-0001 | 학술지 출판일자 | - |
| 학술지 볼륨번호 | 0(0) | 논문페이지 | 1 ~ 10 |
| 학술지 임팩트팩터 | 0.0 | 기여율 | 100 % |
| 초록 | RPM1-interacting protein 4 (RIN4) is a well-known guardee protein required for resistance mediated by multiple NLRs, including RPM1 and RPS2. In our previous study, a comparative analysis of Arabidopsis RIN4 and Apple RIN4 revealed two residues on RIN4 named RSM (RIN4 specificity motif). These residues were shown to be crucial for specific interactions with three non-homologous R proteins. In this study, we found that RSM is conserved among RIN4 natural variants. Also, we showed that RSM is strictly required but not sufficient for RPM1-autoactivity suppression and MR5 activation. In search of additional residues required for RPM1 auto-activity suppression, we swapped RCP3 (RIN4 cleavage product) of RIN4 natural variants with each other. Surprisingly, combining two non-RPM1-suppressing RIN4 natural variants often resulted in chimeras that could suppress RPM1 auto-activity. This finding implies that proper interaction between RPM1 and RIN4 requires not only RSM but also a specific combination of multiple domains possibly conserved among RIN4 natural variants. | ||
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